L’activité scientifique de l’équipe, créée il y a plus de 20 ans, a pour objectif la détermination structurale de macrobiomolécules, principalement des protéines, avec toute la précision habituellement demandée en chimie, c’est-à-dire sans aucune ambiguïté structurale, jusqu’au dernier atome. Cet objectif inclut la description des complexes biologiques non-covalents. Ces travaux donnent lieu à de nombreuses collaborations avec des biologistes.

Protéomique : L’objectif ultime de la protéomique est d’apporter aux biologistes les structures exactes et les quantités précises des milliers de protéines présentes dans une cellule, et ceci éventuellement à très haut débit. Nos efforts se concentrent sur l’amélioration dans la description des structures des protéines (passer de la notion « d’identification » à celle de « caractérisation complète »), y compris pour les modifications post-traductionnelles. Nous développons des stratégies pour identifier des protéines dont seulement quelques copies sont présentes dans la cellule. Nous augmentons nos capacités d’analyses à haut débit, en améliorant les stratégies bioinformatiques pour l’interprétation des données MS/MS aussi bien pour les organismes à génomes séquencés, que pour les organismes à génomes non séquencés (approche de novo haut débit), ce qui n’est abordé que par quelques rares laboratoires au monde.

Complexomique : Notre équipe poursuit le développement, de la spectrométrie de masse supramoléculaire. Notre laboratoire avait été le premier à appliquer cette méthodologie très innovante à la caractérisation de supramolécules de synthèse et l’a depuis étendu à l’analyse des complexes biologiques de plusieurs millions de Daltons ouvrant ainsi la voie à une complexomique utilisable en biologie au même titre que la protéomique.